Por Carly Cassella
Publicado na ScienceAlert
Alguns micróbios da terra, adaptados em usinas de reciclagem, desenvolveram um gosto pelo plástico. Alguns anos atrás, enquanto brincavam com um desses organismos altamente adaptados, os cientistas criaram acidentalmente uma enzima mutante, capaz de devorar 20% mais plástico do que sua versão natural.
Apenas dois anos depois, a mesma equipe mais uma vez se superou. Combinando uma enzima recém-descoberta com a versão antiga, eles criaram uma nova enzima super mutante que decompõe o PET com eficiência.
O enorme aumento na eficiência pode representar um possível caminho para a reciclagem de plásticos no futuro, embora, no momento, evitar produtos feitos de plástico ainda seja a forma mais eficaz de gerenciar nossa poluição.
Hoje, o lixo plástico feito pelo homem virtualmente invadiu todas os cantos do nosso planeta, e o PET (também conhecido como polietileno tereftalato) é o termoplástico mais comum de todos, geralmente usado em garrafas de água e roupas.
No mundo natural, leva séculos para esse plástico se decompor totalmente, mas mesmo no curto período de tempo em que esses produtos existem em nosso planeta, alguns micróbios descobriram como mastigá-los em poucos dias.
Em 2016, o primeiro desses organismos foi descoberto em uma usina de reciclagem no Japão – Ideonella sakaiensis. Ao longo dos anos, pesquisas mostraram que ele secreta uma enzima degradadora de plástico chamada PETase para destruir garrafas PET de água.
Agora, foi descoberta uma segunda e a demos o nome de MHETase. Juntas, as duas enzimas criam a parceria perfeita para a destruição do plástico.
Enquanto a PETase decompõe a superfície dos plásticos, os pesquisadores dizem que a nova enzima destrói as ainda mais os materiais, até tudo o que restar serem blocos de construção básicos, dando esperança para a promessa de essencialmente reciclar o plástico por completo.
“Pareceu natural ver se poderíamos usá-las juntas, imitando o que acontece na natureza”, explica o biólogo estrutural John McGeehan, que fez parte da pesquisa na Universidade de Portsmouth (Reino Unido) desde o início.
A simples mistura da PETase com a nova enzima MHETase foi suficiente para dobrar a degradação do PET. Mas quando os cientistas os conectaram fisicamente “como dois Pacmen unidos por um pedaço de barbante”, eles funcionaram ainda melhor.
Usando o poderoso síncrotron Diamond Light Source do Reino Unido como uma fonte de intensos feixes de raios-X, McGeehan e seus colegas revelaram a estrutura da nova enzima por meio da cristalografia de raios-X, o que lhes permitiu anexar meticulosamente as duas, criando uma estrutura de dupla inseparável.
“Foi preciso muito trabalho nos dois lados do Atlântico, mas valeu a pena o esforço”, diz McGeehan.
“Ficamos muito satisfeitos em ver que nossa nova enzima quimérica é até três vezes mais rápida do que as enzimas separadas que evoluíram naturalmente, abrindo novos caminhos para melhorias futuras”.
Na natureza, não é incomum que enzimas secretadas por micróbios trabalhem lado a lado, quebrando a celulose, a quitina e outras estruturas celulares resistentes.
“Dado que os sistemas microbianos naturais evoluíram ao longo de milhões de anos para degradar de forma otimizada os polímeros recalcitrantes, talvez não seja surpreendente, se fomos ver, que uma bactéria da terra como a I. sakaiensis desenvolveu a capacidade de utilizar […] um sistema de duas enzimas”, escrevem os autores.
Ao tentar projetar maneiras mais rápidas e eficientes de decompor o lixo plástico, os pesquisadores acreditam que um coquetel de enzimas demolidoras de plástico é provavelmente melhor do que simplesmente uma enzima individual – e esse destruidor super mutante certamente poderia ser uma peça nesse quebra-cabeça.
“No futuro, o projeto de criação e manutenção de sistemas multienzimáticos para despolimerização de resíduos de polímeros mistos é uma área promissora e frutífera para uma investigação contínua”, concluiu a equipe em seu artigo.
O estudo foi publicado no Proceedings of the National Academy of Sciences.
